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　　生物通报道：来自浙江大学生命科学研究院，清华大学的研究人员报道了两个前所未有的GspD通道冷冻电镜结构，为理解胰泌素超家族，以及II类分泌系统底物运输的机制提供了一个结构基础。这一研究成果公布在1月9日的Nature Structural & Molecular Biology杂志上。

　　在革兰氏阴性细菌中已发现四种蛋白质分泌途径，称为I、II、III、IV型分泌机制，其中II类分泌系统的胰泌素(Secretin)又称促胰液素，是第一种被发现的激素，即由十二指肠粘膜S细胞和分散在空肠(主要是上端)的S细胞释放的消化道激素，这种激素主要作用是刺激胰脏外分泌腺分泌水和碳酸氢钠，刺激胆汁分泌，抑制胃泌素释放和胃酸分泌，以及抑制胃肠蠕动，并延缓胃液和固体食物的排空。

　　胰泌素GspD能在革兰氏阴性细菌中形成穿过外膜的通道，将底物从细胞周质运输到细胞外环境去。然而目前这种GspD通道的原子分辨率结构尚不清楚，这阻碍了II类分泌系统的进一步研究。为此在这篇文章中，研究人员报道了两个GspD通道（〜1 MDa）的冷冻电镜结构，分辨率约为3Å，这两个GspD通道分别来自大肠杆菌K12和霍乱弧菌。

　　通过分析这些结构，研究人员发现了一个十五聚体通道结构，构成了GspD N结构域的三个环状结构，形成周质通道。胰泌素结构域组成了一种新的双β-桶通道结构，每个“桶”中至少有60个β-链，并通过S结构域维持稳定。外膜通道则由富含β链的门控密封，由此研究人员在捕获的开放结构基础上提出了一个详细的开门机制。

　　总体来说，这一结构为理解胰泌素超家族，以及II类分泌系统底物运输的机制提供了一个结构基础。