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　　复杂的非共价相互作用网络对于维持蛋白质结构，实现蛋白质的功能至关重要。作为最常见的非共价作用，氢键网络的耦合或者协同性是非常复杂的，相应的实验研究也非常困难。中国科学院青岛生物能源与过程研究所仿真模拟团队发展了一种基于NMR H-D交换的方法成功检测了IgG结合蛋白质GB3 α-螺旋主链氢键的协同性。其主要原理是蛋白质主链氢键N-H...O=C由H交换成D后，其氢键强度会削弱，进而会引起其他氢键的响应，这种响应可以利用化学位移变化进行检测。并通过点突变、pH调节、温度调控来改变H-D的交换速度，将相应H-D的交换速度与氨基酸的化学位移变化进行拟合，进而可以定量描述不同氢键之间的协同关系。

　　研究结果表明：对某个位点i的氢键扰动会影响到i-3到i+3位点的六个氢键，这些氢键和位点i的氢键存在一个正协同效应（如图）。进一步的量子化学计算表明，这一协同效应主要来源于静电极化。该极化作用改变了形成氢键肽平面的偶极矩进而影响其所成氢键的强度。该工作首次实现了在蛋白质α-螺旋上的氢键协同性检测。这一技术也可以用于β 折叠片或者其他生物分子如DNA和RNA氢键协同性质的研究。研究成果发表于《美国化学会志》。

　　以上研究由青岛能源所仿真模拟团队研究员姚礼山主持完成，获得国家自然科学基金的支持。

　　论文信息：Jingwen Li, Yefei Wang, Jingfei Chen, Zhijun Liu, Ad Bax, and LishanYao. Observation of α-Helical Hydrogen-Bond Cooperativity in an Intact Protein. Journal of the American Chemical Society, 2016, 138, 1824-1827.

图：H-D交换引起的周围氢键的响应