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　　氨酰tRNA合成酶（aaRSs）可以确保翻译过 程中生成正确的氨酰tRNA，这对绝大多数物种是至关重要的。中科院上海生命科学研究院的研究团队通过深入研究，向人们展示了多种ThrRS的翻译质控， 揭示了N1结构域在翻译保真中起到的作用。这一成果发表在八月十九日的Journal of Biological Chemistry杂志上，文章通讯作者是中科院上海生科院的王恩多（En-Duo Wang）研究员。

　　ThrRS拥有多个结构域，包括N2编校结构域。在ThrRS的结构域中，N1结构域的功能是最晚确定的。研究人员 发现，支原体ThrRS的结构域和编校活性不同于经典ThrRS。运动支原体（Mycoplasma mobile）ThrRS是首个天然缺乏N1结构域的ThrRS，拥有高效的编校活性。山羊支原体（Mycoplasma capricolum）ThrRS拥有N1结构域和一个退化的N2结构域，存在编校缺陷。

　　研究显示，只有保留了编校功能的ThrRS才能支持thrS删除酵母（ScΔthrS）的生长。这说明 ScΔthrS是研究细菌ThrRS编校活性的一个理想工具。这项研究表明，N1结构域中绝对保守的氨基酸残基在调控编校中至关重要，它们能够介导N1 -N2结构域的互作。

　　人类线粒体的亮氨酰-tRNA合成酶（LeuRS）具有一个全长但退化了的CP1结构域，负责转移后编校的一些重要 残基存在突变。但人们还不清楚CP1结构域在线粒体LeuRS中发挥的作用。王恩多研究员领导研究团队在人类线粒体的亮氨酰-tRNA合成酶中鉴定了 CP1结构域的功能。

　　斯坦福大学医学院的研究团队发现，mRNA中的m6A会干扰tRNA选择和翻译延伸动态。m6A是mRNA编码区域 最丰富的转录后修饰，但人们一直不清楚这种修饰在翻译过程中起到了怎样的作用。这项研究发表在一月十一日的Nature Structural & Molecular Biology杂志上，文章的通讯作者是结构生物学家Joseph D. Puglisi教授。

　　蛋白质合成是DNA信息通过信使依次传递的过程，其中任何一步都有可能出错。正因如此，每一步都有专门的酶来进行校 读，确保DNA编码的信息能够正确地传递到蛋白。冷泉港实验室（CSHL）的科学家们揭示了一种全新的质控机制。他们惊讶的发现,校读不再是酶的专 利，tRNA本身就有内置的纠错系统。这项研究发表在近期的Cell杂志上。