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　　分析测试百科网讯 蛋白质是生命的基石。它们在细胞的功能和结构中起着关键的作用，参与体内的运输、通讯和代谢。组成蛋白质的有20个氨基酸，这使得蛋白质的潜在结构、序列以及组合几乎是无限的。

　　每一个蛋白质特定的功能都取决于它的三维结构。精确地画出蛋白质的三维结构对于了解他们是如何工作的十分重要，这可以提供蛋白质与其他分子相互作用的信息，来了解酶是怎么作用的，以及蛋白质如何进行构象变化。这些数据在药物设计以及工业酶的制造中是十分重要的。

　　能提供蛋白质结构最全面信息的方法是X射线晶体法。然而，蛋白质并不总是形成晶体或它们可能形成不类似于蛋白质的天然或天然状态的晶体的事实限制了X射线晶体法的应用。

　　另一种高分辨率的方法是核磁共振谱（NMR），它可以用来表征液体中的蛋白质结构。然而，这种方法只有在研究15到25kDa的小蛋白质时是可行的。此外，这两种技术都需要特定的样品制备步骤和专业技能，因此十分耗时。

　　测量蛋白质二级结构的一个有用的替代方法是傅立叶变换红外光谱法（FTIR）。这种技术可以在多种不同环境下采集不同大小的蛋白质的光谱数据。FTIR耗时少，与其他技术相比只需很少的样品制备过程。

　　在FTIR中，特定波长的红外光照到样品上被反射或吸收，并进行测量。蛋白质的不同结构区域会产生不同的特征吸收带，这些信息可以被解析来确定蛋白质的二级结构。这种二级结构的主要组成部分是β片层和α螺旋，它是蛋白质结构中最重要的一个方面。

　　由FTIR得到的酰胺Ⅰ带提供C=O键合的信息，酰胺Ⅱ带提供N-H键合的信息。这可以得到二级结构的重要信息，因为蛋白质的二级结构含量会影响这两种键合。通常情况下，酰胺Ⅰ带对二级结构非常敏感。

　　此外，FTIR还可以得到蛋白质结构的动力学信息。特定构象的结构动力学可以影响蛋白质活性，这些动力学对于蛋白质发挥其功能是必不可少的。

　　结构动力学信息是通过评估水与蛋白质中氢原子的氢同位素的交换速率得到的。这表明了蛋白质三维结构中N-H键中H的可得性；更快的速率表明蛋白质区域正在进行的交换活动更多更灵活。

　　FTIR可以用来研究蛋白质的稳定性，包括各种热作用、化学条件下的折叠和展开过程以及蛋白质聚集过程，这在亨廷顿、帕金森、阿尔茨海默氏症以及其他淀粉体病中已经被广泛研究。此外，FTIR还可以提供蛋白质侧链R基团所属序列的信息，从而区分多肽链中的氨基酸。

　　虽然FTIR不能像NMR和晶体一样提供高分辨率的数据，但是它可以快速有效地扫描天然状态的蛋白质，成本仅是其他方法的一小部分。