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　　上世纪八十年代，John.Ellis等发现光合作用固碳关键酶Rubisco的折叠组装依赖于叶绿体分子伴侣素Cpn60（Hsp60的一种）。随后的研究表明，Rubisco的大亚基RbcL必须先与Cpn60结合才能组装成有功能的全酶复合体。Rubisco是自然界最丰富的蛋白质，而Cpn60作为叶绿体定位的重要分子伴侣，还参与其它蛋白的折叠。因此，Cpn60对不同底物的结合或折叠处于动态平衡中。Cpn60的顶端区位于桶状结构的顶部，负责对蛋白底物和辅伴侣的识别和互作。Cpn60如何实现不同底物间的结合-折叠平衡是个由来已久的科学问题。

　　中国科学院遗传与发育生物学研究所刘翠敏研究组经过对衣藻不同类型的Cpn60顶端区进行筛选和比较发现：该区不仅显著影响分子伴侣素的ATP酶活，而且α型顶端区对RbcL的结合能力是β型的三倍，但却只有β型顶端区能够与辅伴侣进行有效互作。通过解析 CPN60α 和 CPN60β1 两种类型的顶端区晶体结构（分辨率分别为 1.75 Å 和 1.5 Å），结合大量同源序列分析，锁定第 203，235 和 241 三个氨基酸位点。进一步研究证明了它们在亚基功能分化中的关键作用。同时以异源寡聚体CPN60αβ1β2为模型进行试验，揭示了Cpn60不同亚基顶端区的协作分工雏形。以上研究成果首次凸显CPN60α顶端区所具有的独特优势，对分子层面认识并优化叶绿体蛋白内稳态，进而改良光合作用效率具有重要的参考价值。

　　该论文于5月12日在Molecular Plant 在线发表（DOI: 10.1016/j.molp.2016.04.019），此研究得到了植物细胞与染色体工程国家重点实验室和国家自然科学基金的资助。刘翠敏研究组博士研究生张世佳为该论文第一作者。