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　　整合膜蛋白主要分为两个基本的大类：α-螺旋膜蛋白和β-桶状膜蛋白。β-桶状膜蛋白主要分布于线粒体、叶绿体以及革兰氏阴性细菌的外膜内，行使许多重要的生物学功能。在革兰氏阴性细菌中，细菌外膜内的各种新生β-桶状膜蛋白由一个定位于外膜的BAM复合体负责插膜生成。因此，BAM复合体为革兰氏阴性细菌的存活所必需，也是重要的新型抗生素靶点。完整的BAM复合体由BamA、BamB、BamC、BamD和BamE五个亚基组成，分子量约为200 KD。但BAM复合体如何组装以及如何行使插膜功能尚不清楚。

　　2月22日，Nature 杂志子刊Nature Structural & Molecular Biology 在线发表了中国科学院生物物理研究所黄亿华课题组的研究论文Structure of the BAM complex and its implications for biogenesis of outer-membrane proteins。该项研究首次解析了BAM 蛋白复合体完整的晶体结构，发现其形成一个类似于“帽子”状的结构：BamA的跨膜区由16条β-链围成，形成“帽冠”镶嵌于外膜内，而组成BamA的5个POTRA（polypeptide transport-associated）结构域则在周质内中和四个脂蛋白BamB，BamC， BamD及BamE相互结合形成“帽沿”。这种构象能够为分子伴侣——新生β-桶状膜蛋白底物复合体提供结合位点。结构分析和功能实验进一步揭示了BAM复合体中各个组分之间的相互作用以及潜在的底物插入外膜出口，初步揭示了BAM复合体介导的细菌外膜内新生β-桶状膜蛋白的插膜生成机理。

　　该研究工作得到了科技部“973”计划、国家自然科学基金以及中国科学院战略性先导科技专项（B类）的资助。

　　图示：BAM复合体的整体结构