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中科院院士组发表最新研究成果
发布时间:2015-08-17]  阅读次数:556次

来源:分析测试百科网

  生物通报道:在需要精确翻译的生物中,亮氨酰-tRNA合成酶(LeuRS)的CP1编校结构域具有保守的活性位点,可以排除连有错误氨基酸的tRNA。如果生物不需要精确的翻译,亮氨酰-tRNA合成酶(LeuRS)的CP1编校结构域会在进化过程中截短或者丢失。

  人类线粒体LeuRS(hmtLeuRS)具有一个全长但退化了的CP1结构域,转移后编校(post-transfer editing)的一些重要残基存在突变。到目前为止,人们还不了解这种CP1结构域在线粒体LeuRS中发挥的作用。

  中科院上海生命科学研究院的研究团队通过深入研究,在人类线粒体的亮氨酰-tRNA合成酶中鉴定了CP1结构域的功能。这一成果发表在八月十三日的Journal of Biological Chemistry杂志上,文章通讯作者是中科院上海生科院的王恩多研究员。(延伸阅读:王恩多院士组RNA解析人胞质亮氨酰-tRNA合成酶解析蛋白合成机制)

  研究人员发现,CP1结构域可以促进hmtLeuRS的催化效率,还能赋予抵抗AN2690的能力,AN2690是一种作用于LeuRS的广谱药物。此外,hmtLeuRS对戊氨酸(Nva)和缬氨酸(Val)并不严格,对Nva的转移前编校很弱,不足以去除错误激活的Nva。进一步研究表明,将其他生物的功能性CP1结构域融合到hmtLeuRS上,可以恢复其转移后编校活性,实现准确的氨酰化。


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