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　　过氧化物酶（Peroxiredoxin，Prx）以前只被认为是一个Cys依赖型硫氧还蛋白。八月七日，国际著名学术期刊《Journal of Biological Chemistry》在线发表了浙江大学和德克萨斯A&M大学的一项最新研究，在两个脊椎动物Prx1蛋白中观察到了Cys依赖型过氧化氢酶样活性，从而拓宽了我们关于Prx1的知识，并为进一步研究这一抗氧化剂家族的生物学作用，提供了新的机会。

　　本文通讯作者分别为浙江大学生命科学学院的邵建忠教授、朱冠教授和项黎新副教授。邵建忠教授1984年毕业于杭州大学生物系，1987年获细胞生物学专业硕士学位，1987年至2000年就职于浙江大学生命科学学院，任讲师、副教授，1998年博士毕业于浙江大学生物科学与技术系，2003年赴美国哈佛大学从事高访研究；2000年至今，任浙江大学生命科学学院教授、博士生导师。主要研究细胞生长与分化发育、细胞与分子免疫学，研究成果多次发表在J Immunol、JBC、Biochemical J、J Cell Mol Med、Hum Mol Genet等学术期刊。

　　本文另一位共同通讯作者朱冠1986年毕业于杭州大学生物系，1993年在美国乔治亚大学获博士学位，1994年至1996年在美国纽约 Wadsworth中心从事博士后研究，1996年至2000年在美国纽约Wadsworth中心担任研究科学家，2000年至今，在美国德克萨斯 A&M大学，为终身教授。从事寄生虫分子生物学，生物化学，基因组学和分子进化方面的研究。已发表六十多篇研究论文。

　　Prxs是一个普遍存在的抗氧化蛋白家族，被称为硫氧还蛋白过氧化物酶。在这项研究中，研究人员报道称，来自青斑河豚（Tetraodon nigroviridis）和人类的Prx1蛋白，还具有一种以前未知的过氧化氢酶样活性，独立于Cys残基和还原剂，但依赖于铁。

　　研究人员确定，GVL基序对于Prx1的过氧化氢酶（CAT）样活性——而不是Cys依赖性硫氧还蛋白过氧化物酶（POX）活性，是必不可少的，并且，研究人员制备了缺乏POX和/或CATCAT活性的突变体，用于分别划定它们的功能特征。他们发现，TnPrx1 POX和CAT活性，在降低H2O2的过程中，具有不同的动力学特征。野生型TnPrx1和突变体的过表达，可差异性地调节活性氧的细胞内水平，以及用 H2O2处理的HEK-293T细胞中的p38磷酸化。这些观察表明，Prx1的双重抗氧化活性，可能对于生物体介导细胞内的氧化还原平衡，是至关重要的。