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　　真核细胞的许多生理过程都需要膜融合，包括蛋白和膜运输、激素分泌和神经传递。进化保守的SNARE蛋白在膜融合过程中起到了关键性作用，这些蛋白形成稳定的四螺旋束（SNARE复合体）为膜融合提供能量。

　　细胞循环利用SNARE蛋白需要NSF（N-ethylmaleimide-sensitive factor）和α-SNAP（α soluble NSF attachment protein）共同起作用。它们可以利用ATP水解的能量，将融合后的SNARE复合体拆开，为下一轮膜融合提供单体形式的SNARE蛋白。

　　人们将NSF、SNAP和SNARE复合体的结合称为20S超复合体。为了理解SNARE复合体的拆分机制，清华大学的研究团队使用单颗粒冷冻电镜（Cryo-EM）对20S超复合体进行了深入分析，获得了SNAP-SNARE部分的高分辨率结构。这一成果发表在四月二十四日的Cell Research杂志上，文章的通讯作者是清华大学的隋森芳（Sen-Fang Sui）院士和王宏伟（Hong-Wei Wang）教授。

　　随着硬件设备和软件算法等方面的突破，不依赖结晶的冷冻电镜技术受到了越来越多的关注。清华大学的研究人员用这一技术确定了α-SNAP-SNARE组装部分的结构，分辨率达到7.35 Å。

　　研究显示，在20S超复合体中，四个α-SNAP围绕着一个SNARE螺旋束形成圆柱体。每个α-SNAP的9、10螺旋由保守的疏水片段连接，像楔子一样插入SNARE四螺旋的沟槽中。生化研究表明，这一结构是SNARE复合体分解的关键。这项研究有助于人们进一步理解，α-SNAP与NSF合作拆分SNARE复合体的具体机制。