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　　过敏反应是每个人都或多或少会得的一种不算是病的小毛病。究其根本，过敏反应是由体内一类特殊的免疫球蛋白（IgE）介导的。IgE嫩巩固特异性识别环境中各种各样的过敏原物质，并通过组织间散布的杆状细胞（mast cell）表面的FcεR1受体引发过敏效应。

　　对于IgG来说，其蛋白表面的糖基化特征能够影响其最终的生物学功能，但对于IgE来说这方面的研究就少的多了。最近，来自哈佛大学医学院、麻省总医院免疫与炎症疾病中心的Robert M. Anthony课题组在《JEM》杂志发表了一篇这方面的研究。

　　首先，作者设计了如下实验收集IgE抗体：他们向小鼠注入OVA或者其它常见食物过敏原以及明矾佐剂。之后，小鼠血清被提取出来，并经过进一步处理滤掉血清中的IgG。这样一来血清中含有的大部分是IgE类型的抗体。之后，作者通过体外酶处理将这些多克隆抗体上面的N-连接寡聚糖链进行消化反应，得到了无糖基化的IgE抗体。随后，作者将这些抗体通过皮下注射的方式打入小鼠耳朵附近（这是一种常见的诱导过敏反应的模型）。结果显示：没有经过消化处理反应的IgE抗体能够引起强烈的过敏反应：血管破裂以及眼睛变蓝等症状。而相比较之下，经过去糖基化处理的IgE抗体则不能引起上述反应。之后，作者利用OVA特异性的IgE进行同样的实验，结果与上述相同。这一实验结果说明了IgE表面的糖基化对其介导过敏反应的能力具有十分重要的作用。

　　为了确定具体哪个位点的糖基化对于IgE的功能十分重要，作者通过突变的方式（天冬酰胺-谷氨酰胺）制备了一系列不同位点的糖基化缺失突变体。之后通过相同的体内诱导实验，作者发现在IgE Cε3结构域的糖基化对于其诱导过敏反应具有决定性的作用。由于Cε3结构域内部具有两个天冬酰胺位点，分别是361与384。作者分别将两个位点进行突变，并进行体内诱导。结果显示，N384Q的突变与野生型均能引起强烈的过敏反应，而N361Q的突变则失去了这一效应。这一实验结果说明384位点的糖基化对于IgE的功能十分重要。

　　由于IgE的功能实现需要首先经过与杆状细胞的相互作用。作者通过荧光标记流式检测发现：经过N384Q突变的IgE与杆状细胞的结合能力相比野生型抗体要低很多，这一结果也说明了IgE表面的糖基化对于其结合能力十分很总要。

　　综上，作者通过精细的突变手段证明了N连接的糖基化修饰对于IgE的功能十分重要，而且鉴定出这一关键的糖基化位点为384位（在人源IgE中的394位）的天冬酰胺。