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　　 G蛋白偶联受体（GPCR）是一个庞大的跨膜蛋白家族，大约有八百个成员。这些蛋白位于细胞表面，负责识别和结合特殊的信号分子（配体）。GPCR的细胞外部分与配体结合之后，会将信号传递到细胞内部，然后G蛋白将信号放大并通过一系列生化反应激活细胞应答。

　　 上述过程对于细胞的正常功能是至关重要的，发生一点小故障就可能引起严重的疾病。正因如此，GPCR成为了现代药物开发中最重要的靶标，目前临床上的许多药物都是针对GPCR起作用的。

　　 GPCR能够形成功能性的单体，但越来越多的证据表明，GPCR二聚化在细胞信号整合中起到了关键性的作用。

　　 华中科技大学和法国国家科学研究中心（CNRS）的研究团队对代谢型谷氨酸受体mGluR的二聚体进行研究，揭示了二聚体届面上与受体激活有关的结构改变。这项研究发表在近期的Nature chemical biology杂志上，通讯作者是华中科技大学的刘剑峰教授和CNRS的Jean-Philippe Pin。

　　 研究人员发现mGluR处于失活状态时，主要二聚体届面由跨膜α螺旋4（TM4）和TM5组成，当mGluR处于活化状态时，主要二聚体届面由TM6组成。研究显示，二聚体届面的这种改变，是受体激活所必须的。锁定TM4-TM5界面能阻止mGluR激活，而锁定TM6界面会生成持续活化的受体。

　　 这项研究为mGluR活化机制提供了重要的信息，有助于人们进一步理解在GPCR二聚体中观察到的负协同效应。