来源：分析测试百科网

　　来自清华大学的研究人员在新研究中证实，FLA8/KIF3B磷酸化通过调控Kinesin-II与IFT-B互作控制了细胞纤毛内转运蛋白(Intraflagellar transport,IFT)的进入和转向。这一研究发现发表在8月28日的《发育细胞》（Developmental Cell）杂志上。

　　论文的通讯作者是清华大学的长江特聘教授潘俊敏（Junmin Pan）博士。其主要研究方向包括纤毛的形成、解聚机理，运动功能、信号传导及在细胞分裂中的调控作用；以及微藻技术的开发和利用。近年在Cell、Science等国际顶级杂志发表多篇研究论文。

　　纤毛或真核生物的鞭毛是基于细胞微管的一种亚细胞结构。它兼具细胞运动和细胞信号传导的作用，参与动物的发育、细胞分裂和维持各种器官的正常生理功能。纤毛的缺陷常导致多种疾病诸如呼吸道疾病、肾囊肿，内脏转位，肥胖症、癌症等。因此有关的纤毛的研究是目前研究的热点领域。

　　纤毛就像细胞表面的触角一样，中间是微管形成的轴丝样结构，周围由细胞膜包裹。在纤毛的生成阶段，轴丝从纤毛的底部向远端生长，由于纤毛没有自身合成蛋白的能力，所以，纤毛必须将细胞浆内产生的蛋白从纤毛的底部转运到纤毛的顶部，同时，将细胞生存内环境的外界信息或者物质从纤毛顶部转运到纤毛的底部，这就使纤毛拥有正向转运和逆向转运的功能。IFT蛋白是装配和维护纤毛的必要条件，是纤毛行使双向转运功能的物质基础。

　　IFT的双向转运功能依赖于一套特殊的装置，包括IFT运动蛋白（kinesin-II和dynein），IFT颗粒（IFT particle，由IFT-A复合物和IFT-B复合物构成），以及被转运的分子（cargo molecules）。IFT颗粒与被转运的分子结合，可将被转运的分子转运到细胞纤毛的顶部，或者从顶部转运到底部

　　在正向转运过程中，活化kinesin-II携带着装载的IFT颗粒进入到纤毛中，在纤毛顶部kinesin-II失活释放IFT颗粒。并且在纤毛的装配过程中IFT进入的速度受到动态的调控。然而直到现在，对于IFT进入以及IFT颗粒的装载和卸载机制仍不是很清楚。

　　在这篇文章中研究人员证实，在衣藻中一种钙离子依赖性激酶使得kinesin-II蛋白亚单位FLA8（KIF3B同系物）保守的S663位点磷酸化。这种磷酸化破坏了kinesin-II与IFT-B之间的互作，使得kinesin-II失活并抑制了IFT进入，它也是纤毛顶部IFT-B卸载的必要条件。此外，他们的数据表明调控细胞内磷酸化FLA8水平控制了IFT的进入速度。

　　这些结果证实了，FLA8磷酸化是控制IFT进入和转向的一个分子开关。