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　　Tau蛋白是一种分布在中枢神经系统的低分子量含磷糖蛋白，它能与神经轴突内的微管结合，具有诱导与促进微管蛋白聚合成微管，防止微管解聚、维持微管功能的作用。Tau蛋白对于记忆和大脑的正常功能非常重要，这种蛋白的异常（比如过度磷酸化）会引起神经纤维退化和功能丧失，最终导致阿尔茨海默氏症、帕金森氏症等神经退行性疾病。Tau蛋白聚集而成的神经纤维缠结是阿尔茨海默症的主要标志之一。

　　日前，清华大学生命科学院的周兵研究组对Tau蛋白进行了深入研究，他们发现锌离子结合能够直接调控Tau蛋白的毒性，不依赖于该蛋白的过度磷酸化。这一成果发表在七月二十四日的Cell Reports杂志上。

　　人们一直认为tau蛋白的过度磷酸化是tau蛋白病的基础。而这项研究显示，Tau蛋白的毒性不仅依赖于高度磷酸化，还取决于锌离子的结合。

　　研究人员在果蝇中表达人类突变型Tau蛋白（hTauR406W或Tau∗），由此建立了tau蛋白病的果蝇模型。他们发现，锌离子会增加Tau蛋白的磷酸化，不过更重要的是，锌离子结合本身对于Tau蛋白的毒性非常关键。研究显示，锌离子通过上述两条途径促成了Tau蛋白的毒性。

　　随后，研究人员通过置换Cys残基清除了锌离子的结合。这一措施对Tau蛋白的磷酸化水平几乎没什么影响，但却使该蛋白丧失了毒性。研究显示，当Tau蛋白缺乏与锌离子结合的Cys残基时，就不会受到锌离子浓度的影响。

　　研究团队在Cys的位置上引入了另一个锌离子结合残基（His），结果表明，重新获得锌离子结合能力的Tau也恢复了自己的毒性。

　　这项研究告诉我们，Tau蛋白的锌离子结合能力对于它的致病性有着重要的影响，人们可以在此基础上开发出治疗相应疾病的新药物。