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　　来自哈佛大学，洛克菲勒大学，霍德华休斯医学院的研究人员发表了题为“Super-Resolution Fluorescence Imaging of Telomeres Reveals TRF2-Dependent T-loop Formation”的文章，利用STORM显微技术，进行了超高分辨率荧光成像，从中揭示了一种与端粒功能有关的t-loop构象形成新机制。相关成果公布在10月10日Cell杂志上。

　　文章的通讯作者之一是著名的华裔女科学家，哈佛大学庄小威(Xiaowei Zhuang)教授，庄教授早年毕业于中国科技大学少年班，34岁的时候就成为了哈佛大学正教授，并入选了去年公布的84位新晋美国科学院院士名单，她的当选刷新了最年轻美国科学院华人院士的纪录，可谓是传奇式人物。

　　STORM技术是庄小威等人于2005年研发出的一种能够几百次地反复在各种颜色的光照下使用的，驱动为荧光态和暗态的发光分子团，从而得到了比传统光学显微镜高10倍以上分辨率的显微技术。

　　研究人员可以先把荧光团连接到一个可以设计成依次连接许多种生物分子的抗体上，然后把连接了荧光团的生物样本曝露在变波长的连续闪光下，分别激发不同子集的荧光团。得到许多不同子集的荧光团发光的图像后，再把这些图像合成一张能够清晰分辨荧光团的图。

　　利用这种技术，研究人员在这篇文章中对去除了shelterin蛋白复合物的功能不全端粒，以及功能性端粒进行了结构成像，结果显示，功能性端粒能频繁形成一种t-loop 构象，而对于shelterin单个组件条件缺失型端粒的研究，则表明t-loop的形成或维护需要端粒重复序列结合因子2(telomeric repeatbinding factor 2,TRF2)，如果缺失的是TRF1，Rap1或POT1蛋白( POT1a和POT1b )，那么不会对这种构象造成影响。

　　人端粒正常功能的维持是在复杂的端粒蛋白网络的调控下完成的。其核心部分就是Shelterin，它包括TRFl、TRF2、RAPl、TIN2、TPP1和POTl六种端粒蛋白。它们相互作用或与其它端粒蛋白联合作用，直接或间接地影响端粒的长度、结构和功能。

　　在shelterin蛋白复合物中，TRF2能独一无二的通过两个途径保护端粒：一个是经典的非同源末端连接(nonhomologous end-joining ，NHEJ)，另外一个是ATM依赖性DNA损伤信号途径。研究指出TRF2依赖性端粒重塑形成t-loop 构象，会导致染色体末端封闭，这就解释了为什么NHEJ和ATM信号通路，在存在TRF2蛋白的时候会受到抑制。

　　此外，庄小威等人还充分利用STORM技术方面的优势，分析了神经细胞中肌动蛋白，血影收缩蛋白(spectrin) 等相关蛋白的组织结构，提出了新假说。

　　他们发现肌动蛋白形成了环状结构，缠绕在神经轴突的外周，沿着轴突中心均匀的分布，缠绕间隔为~180-190nm。而且这种有规律的结构并不会出现在树突上，沿着树突出现的是长肌动蛋白丝。